Белки - это высокомолекулярные соединения (полимеры), состоящие из аминокислот - мономерных звеньев, соединенных между собой пептидными связями. Все 20 аминокислот, встречающиеся в белках, это a -аминокислоты, общим признаком которых является наличие аминогруппы - NН2 и карбоксильной группы - СООН у a -углеродного атома. a -аминокислоты отличаются друг от друга структурой группы R и, следовательно, свойствами. Все аминокислоты можно сгруппировать на основе полярности R-групп, т.е. их способности взаимодействовать с водой при биологических значениях рН.

В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций создают молекулы белков с большим разнообразием свойств. Кроме того, аминокислотные остатки в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул разных белков образуют сложные комплексы, например, фотосинтетический комплекс.

Кристаллы различных белков, выращенные на космической станции «Мир» и во время полётов шаттлов НАСА. Высокоочищенные белки при низкой температуре образуют кристаллы, которые используют для изучения пространственной структуры данного белка.

Функции белков в клетках живых организмов более разнообразны, чем функции других биополимеров - полисахаридов и ДНК. Так, белки-ферменты катализируют протекание биохимических реакций и играют важную роль в обмене веществ. Некоторые белки выполняют структурную или механическую функцию, образуя цитоскелет, поддерживающий форму клеток. Также белки играют ключевую роль в сигнальных системах клеток, при иммунном ответе и в клеточном цикле.

Белки - важная часть питания животных и человека (основные источники: мясо, птица, рыба, молоко, орехи, бобовые, зерновые; в меньшей степени: овощи, фрукты, ягоды и грибы), поскольку в их организмах не могут синтезироваться все необходимые аминокислоты и часть должна поступать с белковой пищей. В процессе пищеварения ферменты разрушают потреблённые белки до аминокислот, которые используются для биосинтеза собственных белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии.

Определение аминокислотной последовательности первого белка - инсулина - методом секвенирования белков принесло Фредерику Сенгеру Нобелевскую премию по химии в 1958 году. Первые трёхмерные структуры белков гемоглобина и миоглобина были получены методом дифракции рентгеновских лучей, соответственно, Максом Перуцем и Джоном Кендрю в конце 1950-х годов, за что в 1962 году они получили Нобелевскую премию по химии.

Пептидные связи образуются при взаимодействии a -аминогруппы одной аминокислоты с a -карбоксильной группой другой аминокислоты: Пептидная связь - это амидная ковалентная связь, соединяющая аминокислоты в цепочку. Следовательно, пептиды - это цепочки аминокислот.

Изображение последовательности аминокислот в цепи начинается с N-концевой аминокислоты. С неё же начинается нумерация аминокислотных остатков. В полипептидной цепи многократно повторяется группа: -NH-CH-CO-. Эта группа формирует пептидный остов. Следовательно, полипептидная цепь состоит из остова (скелета), имеющего регулярную, повторяющуюся структуру, и отдельных боковых цепей R-групп. Первичная структура характеризуется порядком (последовательностью) чередования аминокислот в полипептидной цепи. Даже одинаковые по длине и аминокислотному составу пептиды могут быть разными веществами потому, что последовательность аминокислот в цепи у них разная. Последовательность аминокислот в белке уникальна и детерминируется генами. Даже небольшие изменения первичной структуры могут серьезно изменять свойства белка. Было бы неправильно заключить, что каждый аминокислотный остаток в белке необходим для сохранения нормальной структуры и функции белка.

Функциональные свойства белков определяются их конформацией, т.е. расположением полипептидной цепи в пространстве. Уникальность конформации для каждого белка определяется его первичной структурой. В белках различают два уровня конформации пептидной цепи - вторичную и третичную структуру. Вторичная структура белков обусловлена способностью групп пептидной связи к водородным взаимодействиям: C=O....HN. Пептид стремится принять конформацию с максимумом водородных связей. Однако возможность их образования ограничивается тем, что пептидная связь имеет частично двойной характер, поэтому вращение вокруг нее затруднено. Пептидная цепь приобретает не произвольную, а строго определенную конформацию, фиксируемую водородными связями. Известны несколько способов укладки полипептидной цепи: a -спираль - образуется внутрицепочечными водородными связями между NH-группой одного остатка аминокислоты и CO-группой четвертого от нее остатка; b -структура (складчатый лист) - образуется межцепочечными водородными связями или связями между участками одной полипептидной цепи изогнутой в обратном направлении; беспорядочный клубок - это участки, не имеющие правильной, периодической пространственной организации. Но конформация этих участков также строго обусловлена аминокислотной последовательностью. Содержание a -спиралей и b -структур в разных белках различно: у фибриллярных белков - только a -спираль или только b -складчатый лист; а у глобулярных белков - отдельные фрагменты полипептидной цепи: либо a -спираль, либо b -складчатый лист, либо беспорядочный клубок. Третичная структура глобулярных белков представляет ориентацию в пространстве полипептидной цепи, содержащей a -спирали, b -структуры и участки без периодической структуры (беспорядочный клубок). Дополнительное складывание скрученной полипептидной цепи образует компактную структуру. Это происходит, прежде всего, в результате взаимодействия между боковыми цепями аминокислотных остатков.



31. Четвертичная структура белка определяется:
а) спирализацией полепептидной цепи
б) пространственной конфигурацией полипептидной цепи
в)спирализацией нескольких полипептидных цепей
г) соединением нескольких полипептидных цепей.
32.В поддержании четвертичной структуры белка не принимаются участии:
а) пептидные б) водородные в) ионные г) гидрофобные.
33. Физико-химические и биологические свойства белка полностью определяет структура:
а) первичная б) вторичная в) третичная г) четвертичная.
34. К фибриллярным белкам относятся:
а) глобулин, альбумин, коллаген б) коллаген, кератин, миозин
в) миозин, инсулин, трипсин г) альбумин, миозин, фиброин.
35. К глобулярным белкам относятся:
а) фибриноген, инсулин, трипсин б)трипсин, актин, эластин
в) эластин, тромбин, альбумин г) альбумин, глобулин, глюкагон.
36. Молекула белка приобретает природные (нативные) свойства в результате самосборки структуры
а) первичной б) в основном первичной, реже вторичной
в) четвертичной г) в основном третичной, реже четвертичной.
37. Мономерами молекул нуклеиновых кислот являются:
а) нуклеозиды б) нуклеотиды в) полинуклеотиды г)азотистые основания.
38. Молекула ДНК содержит азотистые основания:
а) аденин,гуанин,урацил,цитозин б) цитозин,гуанин,аденин,тимин
в) тимин,урацил,тимин,цитозин г) аденин,урацил,тимин,цитозин

39.Молекула РНК содержит азотистые основания:
а) аденин,гуанин,урацил,цитозин б) цитозин,гуанин,аденин,тимин в) тимин,урацил,аденин,гуанин г) аденин,урацил,тимин,цитозин.

Проверочная работа «Биосинтез белка»

1. Какие органоиды отвечают за синтез белка?
2. Как называются структуры ядра, хранящие информацию о белках организма?
3. Какая молекула является матрицей (шаблоном) для синтеза и-РНК?
4. Как называется процесс синтеза полипептидной цепи белка на рибосоме?
5. На какой молекуле находится триплет называемый кодон?
6. На какой молекуле находится триплет называемый антикодон?
7. По какому принципу антикодон узнает кодон?
8. Где в клетке происходит образование комплекса т-РНК+аминокислота?
9. Как называется первый этап биосинтеза белка?
10. Дана полипептидная цепь: -ВАЛ - АРГ - АСП- Определить структуру соответствующих цепей ДНК.

НУЖНА ПОМОЩЬ ПО БИОЛОГИИ ИБО СДОХНУ С ТРОЙКОЙ В ЧЕТВЕРТИ!

1) Фрагмент гена ДНК имеет след. последовательность нуклеотидов ТЦГГТЦААЦТТАГЦТ. Определите последовательность нуклеотидов и-РНК и аминокислот в полипептидной цепи белка.
2) Определите последовательность нуклеотидов иРНК, синтезированную с правой цепи участка молекулы ДНК, если её левая цепь имеет след. последовательность: -Ц-Г-А-Г-Т-Т-Т-Г-Г-А-Т-Т-Ц-Г-Т-Г.
3) Определите последовательность аминокислотных остатков в молекуле белка
-Г-Т-А-А-Г-А-Т-Т-Т-Ц-Т-Ц-Г-Т-Г
4) Определите последовательность нуклеотидов в молекуле иРНК, если участок молекулы белка, синтезированный с неё имеет вид: - треонин - метионин- гистидин - валин- арг. - пролин - цистеин -.
5) Как изменится структура белка, если из кодирующего его участка ДНК:
-Г-А-Т-А-Ц-Ц-Г-А-Т-А-А-А-Г-А-Ц- удалить шестой и тринадцатый (слева) нуклеотиды?
6) Какие изменения произойдут в строении белка, если в кодирующем его участке ДНК: -Т-А-А-Ц-А-Г-А-Г-Г-А-Ц-Ц-А-А-Г-... между 10 и 11 нуклеотидами включен цитозин, между 13 и 14 - тимин, а на конце рядом с гуанином пробивается ещё один гуанин?
7) Определите иРНК и первичную структуру белка, закодированного в участке ДНК: -Г-Т-Т-Ц-Т-А-А-А-А-Г-Г-Ц-Ц-А-Т- .. если 5 -й нуклеотид будет удалён, а между 8 и 9 нуклеотидом встанет тимидиловый нуклеотид?
8) Полипептид состоит из след. друг за другом расположенных аминокислот: валин - аланин - глицин - лизин - триптофан - валин - серни- глутаминовая кислота. Определите структуру участка ДНК, кодирующего выше указанный полипептид.
9) Аспарагин - глицин - фенилаланин - пролин - треонин - метионин - лизин - валин - глицин.... аминокислоты, последовательно составляют полипептид. Определите структуру участка ДНК, кодирующего данный полипептид.

Тема: «ХИМИЯ, СВОЙСТВА, ФУНКЦИИ ПРОСТЫХ И СЛОЖНЫХ БЕЛКОВ»

Выберите один или несколько правильных ответов или дополните фразу

1. Белками называются полимеры, состоящие из _____________, ________связями.

2. Какие из перечисленных соединений относятся к белкам:

1. коллаген

2. миоглобин

3. инсулин

4. глутатион

5. вазопрессин

3. Какие из перечисленных белков относятся к защитным?

1.трансферрин

2.иммуноглобулин

3. протромбин

4.фибриноген

5.инсулин

4. Какие из перечисленных белков относятся к транспортным:

1. альбумин

2. церулоплазмин

3. транскортин (глобулин, связывающий кортикостероиды)

4. гемоглобин

5. иммуноглобулин

5. К структурным белкам организма человека относят:

1.трансферрин

2. коллаген

3. инсулин

4. эластин

6. К сократительным белкам организма человека относятся:

2. кератин

3.гемоглобин

5. протромбин

7. К регуляторным белкам организма человека относят:

1.церулоплазмин

2.инсулин

3.цитокины

4.гемоглобин

5.фибриноген

8.Под первичной структурой белка понимают ____________ в молекуле белка.

9. Под вторичной структурой белка понимают пространственное расположение _________.

10.Ассоциация нескольких полипептидных цепей с образованием функционально активной молекулы белка называется _____ и _____ структурами.

11 .Какие разновидности вторичной структуры встречаются в белках?

1.α-спираль

2.β-складчатая структура

3. аморфный клубок

4. коллагеновая спираль

5. β -спираль

12.В формировании вторичной структуры белка участвуют __________.

13.В формировании третичной структуры белков принимают участие:___ ,___ ,___, ___.

14.В формировании четвертичной структуры белка участвуют: ___, ___ и ___ между радикалами полярных незаряженных аминокислот.

15.Какие из перечисленных белков не имеют четвертичной структуры?

1.гемоглобин

2.миоглобин

3.каталаза

4.инсулин

5.лактатдегидрогеназа

16.Между радикалами, каких из перечисленных пар аминокислот в нейтральной среде могут возникнуть водородные связи?

1.глутамата и серина

2. серина и аланина

3.глутамата и лизина

4. аспарагина и тирозина

5. треонина и цистеина

17.Между радикалами, каких из перечисленных пар аминокислот в нейтральной среде могут возникнуть ионные связи?

1.аспарагин и лизин

2.аспартат и аргинин

3.глутамат и фенилаланин

4.глутамат и лизин

5. фенилаланин и аланин

18.Между радикалами, каких из перечисленных пар аминокислот могут возникнуть дисульфидные связи?

1.серин и серин

2.цистеин и серин

3.цистеин и цистеин

4.цистеин и метионин

5.метионин и метионин

19.Какие типы связей могут возникнуть между радикалами аминокислот глутамата и тирозина?

1.псевдопептидные

3. водородные

4. гидрофобные

5. дисульфидные

20.Какие типы связей могут образоваться между радикалами аминокислот лейцина и валина?

1.дисульфидные

3.гидрофобные

4.пептидные

5.водородные

21. Денатурацией называется процесс _____ распада белка и утрата молекулой белка ______.

При денатурации пространственная структура белковой молекулы ___ и биологическая активность белка ___.

23.Сворачивание молекулы белка с образованием нативной молекулы после действия денатурирующих агентов называется:

1. денатурацией

2. ренативацией

3. ионизацией

4. экстракцией

5. рефолдингом

24.Необратимое осаждение белков из растворов вызывается действием:

1. концентрированной

2. растворов солей тяжелых металлов

3. растворов солей щелочных и щелочноземельных металлов

5.трихлоруксусной кислоты

25.Какие из перечисленных реакций осаждения белка относятся к обратимым?

1.осаждение танином

2.осаждение ацетоном при низкой температуре

3.осаждение сульфосалициловой кислотой

4.осаждение сернокислой медью

5.осаждение сернокислым аммонием

26.С помощью, каких качественных реакций можно обнаружить белок в моче?

2.Хеллера

3.с сульфосалициловой кислотой

4.биуретовой

5. Адамкевича

27.Растворимость белка в воде определяется:

1.величиной заряда

2.рН среды

3.наличием гидратной оболочки

4.наличием небелкового компонента

5.формой белковой молекулы

28.Осаждение белка из растворов происходит под действием:

1. дегидратирующих факторов

2.факторов, способствующих повышению заряда белковой молекулы;

3.денатурирующих факторов

4.факторов, способствующих нейтрализации заряда белковой молекулы

5.факторов, повышающих коллоидную устойчивость белков

29.Для выделения белков из растворов методом высаливания используют высококонцентрированные растворы:

30.Для экстракции белков из гомогенатов тканей используются:

1.5% раствор

3.5% раствор

4.насыщенный раствор

31 .Изоэлектрической точкой белка называется значение рН среды, при котором заряд белковой молекулы ___ и значение рН среды, при котором в молекуле белка количество ___равно количеству ____ групп.

32.Заряд белковой молекулы зависит от:

1.наличия гидрофобных аминокислот

2.рН среды

3.наличия способных к диссоциации групп (амино-, карбокси- гуанидиновых, имидазольных) в радикалах аминокислот

4.наличия α-амино- и α-карбоксигрупп в главной цепи молекулы

5.присутствия электролитов

33.Для растворов белков характерны следующие физико-химические свойства:

1.высокая вязкость

2.опалесценция

3.высокая скорость диффузии

4.неспособность проникать через полупроницаемую мембрану

5.способность проникать через полупроницаемую мембрану

34.Диализ представляет собой метод очистки белков от ______ , основанный на ___ проходить через полупроницаемую мембрану.

35.Для разделения белковых смесей на индивидуальные компоненты используются следующие физико-химические методы:

1 распределительная хроматография

2.гель-хроматография

3.электрофорез

5.ионообменная хроматография

36.Какие из перечисленных методов используются для разделения белков, имеющих различные значения изоэлектрической точки?

1.гель-фильтрация

2.ионообменная хроматография

3.электрофорез

4.аффинная хроматография

5.распределительная хроматография

37.Какие из аминокислот преобладают в белке с изоэлектрической точкой 6,9?

1.глутаминовая кислота

2.аргинин

4.аспарагиновая кислота

Белки, такие как коллаген, кератин, эластин, используют в косметологии давно. А вот пептиды начали применять сравнительно недавно. И, подобно тому как восходящая звезда часто затмевает стареющую примадонну, пептиды грозят полностью затмить белки на косметической сцене. Что это, всего лишь эффект новизны или пептиды действительно предлагают что-то новое по сравнению с белками? Давайте сравним.
Размер имеет значение
Основной проблемой белков при нанесении на кожу в составе косметических средств или фармацевтических препаратов является большой размер молекул, что исключает проникновение этих молекул через роговой слой. Даже в белковых гидролизатах, которые обычно используют в косметике, остаются слишком большие фрагменты, чтобы можно было говорить об их эффективном проникновении в кожу. Крупные белковые полимеры на поверхности кожи формируют пленку, которая при достаточной влажности воздуха увлажняет и смягчает роговой слой или, наоборот, может оказать лифтинговый эффект и вызвать чувство стянутости, если на улице очень сухо, ветрено или морозно. Ho такой эффект характерен в большей степени для линейных полипептидов.
Многие пептиды, которые на порядки меньше белков, уже способны пройти через роговой слой и достичь слоя живых клеток. Конечно, через неповрежденную кожу даже пептидам проникнуть сложно, но на здоровой коже всегда имеются микротрещины, потертости, участки с нарушенным барьером и т.д. Кроме того, проницаемость кожи можно повысить - сделать пилинг, создать состояние гипергидратации или применить энхансеры проницаемости.
В косметологии есть особая категория препаратов - энзимные (ферментативные) пилинги, в которых белковая фракция представлена про-теолитическими ферментами. В данном случае как раз и не нужно, чтобы белок-фермент проходил через роговой слой. Об этих препаратах мы поговорим отдельно.
Стабильность в готовом продукте
Как уже было сказано выше, все большие белки имеют сложную трехмерную структуру, которая определяет их биологические свойства. Поэтому белки утрачивают свою функциональность, как только их структура дезорганизуется, что часто и происходит в косметической рецептуре.
Структура небольших пептидов отличается более высокой стабильностью в большинстве косметических композиций.
Видоспецифичность
Белки видоспецифичны, поэтому коллаген, скажем, рыб или птиц не будет «работать» в организме человека до тех пор, пока его не разберут на отдельные аминокислоты и не построят из них «правильный» коллаген.
А вот малые пептиды, как правило, универсальны, и в этой связи сигнальные молекулы животных и даже растений могут влиять и на клетки человека. Объясняют это тем, что система клеточной регуляции так же, как и базовые механизмы защиты, формировалась на самых ранних этапах эволюции живых существ и впоследствии уже мало изменялась. Это позволяет взять пептид, выделенный, скажем, из сои, и использовать его для стимуляции обновления клеток кожи. Все эти свойства ставят пептиды в разряд самых перспективных и интересных косметических ингредиентов сегодняшнего, а скорее всего, и завтрашнего дня.